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Caracterización termodinámica del dominio-N de la H+-ATPasa de membrana plasmática de Saccharomyces cerevisiae

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dc.contributor.advisor Sampedro Pérez, José G.
dc.contributor.advisor Calera Medina, Monica Raquel
dc.contributor.advisor Aranda Espinoza, Said Eduardo
dc.contributor.advisor Espinoza Soto, Carlos
dc.contributor.author Gómez Flores, Claudia Leticia
dc.contributor.illustrator CVU 031199, ORCID 0000-0002-4739-8314 es_MX
dc.contributor.illustrator - es_MX
dc.contributor.illustrator CVU 77117, ORCID 0000-0002-3981-3135 es_MX
dc.contributor.illustrator CVU 43152, ORCID 0000-0002-9753-5807 es_MX
dc.contributor.other CVU 828174 es_MX
dc.coverage.temporal México. San Luis Potosí. San Luis Potosí es_MX
dc.date.accessioned 2020-07-22T05:54:22Z
dc.date.available 2020-07-22T05:54:22Z
dc.date.copyright 2025-07-15
dc.date.issued 2019-02-25
dc.identifier.uri https://repositorioinstitucional.uaslp.mx/xmlui/handle/i/5769
dc.description.abstract La H⁺-ATPasa de levadura es la enzima encargada de bombear protones a través de la membrana plasmática celular regulando el pH intracelular y suministrando energía para distintos procesos esenciales acoplados; por lo tanto, su correcta expresión y funcionamiento es vital. El dominio-N forma parte de la porción citoplasmica de la estructura y posee motivos conservados. Es la encargada de unir el ATP a la enzima y así dar inicio al proceso de bombeo de protones. En este proyecto se diseñó in silico y se expresó el dominio-N 100% homólogo de la H⁺-ATPasa codificada por el gen PMA1 de Saccharomyces cerevisiae de forma recombinante en células de Escherichia coli. La H⁺-ATPasa de S. cerevisiae contiene 15 residuos triptófano de los cuales solamente uno se encuentra presente en el dominio-N, el cual se usa como reportero de fluorescencia de cambios estructurales. Con experimentos en su estado nativo y curso de tiempo se evaluó la posición del residuo sobre la estructura y su distancia al sitio de unión a nucleótidos, la afinidad a nucleótidos e iones presentes en el citoplasma, y además la estabilidad termodinámica. De igual forma se realizaron experimentos donde se observa la evolución de la estructura secundaria mediante la obtención de su espectro de dicroísmo circular en distintas condiciones. Métodos de simulación computacional como docking y dinámica molecular complementaron los resultados experimentales y asi se obtuvo una descripción más detallada de los fenómenos observados. Siendo el dominio-N de la H⁺-ATPasa de S. cerevisiae el más pequeño de su tipo y conteniendo los elementos mínimos estructurales para poder ser caracterizada; se espera que los resultados puedan ser extrapolados y así generar un modelo de unión a nucleótidos para P-ATPasas más complejas. De igual forma se busca contribuir a un mejor entendimiento sobre la patogénesis de distintas enfermedades involucradas con las P-ATPasas ya que se han identificado al menos 36 tipos en humanos y diversos síndromes se les han sido asociados. Además, las P-ATPasas se han identificado como un blanco para el desarrollo de fármacos para el tratamiento del cáncer y, enfermedades por hongos (micosis) y protozoarios (malaria). es_MX
dc.description.statementofresponsibility Investigadores es_MX
dc.description.statementofresponsibility Estudiantes es_MX
dc.language Español es_MX
dc.relation.ispartofseries Maestría en Ciencias Interdisciplinarias. Facultad de Ciencias. Universidad Autónoma de San Luis Potosí es_MX
dc.relation.haspart No. de Proyecto 0156497 y No. de beca 466820. Consejo Nacional de Ciencia y Tecnología es_MX
dc.rights Acceso Embargado es_MX
dc.rights.uri http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0 es_MX
dc.subject Membrana plasmática. (LEMB) es_MX
dc.subject.classification CIENCIAS FÍSICO MATEMATICAS Y CIENCIAS DE LA TIERRA es_MX
dc.subject.classification MEDICINA Y CIENCIAS DE LA SALUD es_MX
dc.title Caracterización termodinámica del dominio-N de la H+-ATPasa de membrana plasmática de Saccharomyces cerevisiae es_MX
dc.type Tesis de maestría es_MX


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